→ Aminokwasy I Białka → Start læring / Last ned MP3 Flashcards

spørsmålet		svaret
aminokwasy z łańcuchami niepolarnymi begynn å lære		alanina, walina, leucyna, izoleucyna, fenyloalanina, tryptofan, metionina, prolina, glicyna
aminokwasy z łańcuchami polarnymi bez ładunku begynn å lære		seryna, treonina, tyrozyna, cysteina, asparagina i glutamina
aminokwasy z grupą OH i jej funkcja begynn å lære		seryna, treonina i tyrozyna; wiązanie fosforanów i tworzenie wiązań wodorowych
co powstaje z dwóch cząsteczek cysteiny połączonych mostkiem disiarczkowym? begynn å lære		cystyna
czym jest cystyna? begynn å lære		dwie cząsteczki cysteiny połączone mostkiem disiarczkowym
Aminokwasy z łańcuchami kwasowymi begynn å lære		kwas asparaginowy i kwas glutaminowy
Aminokwasy z łańcuchami zasadowymi begynn å lære		lizyna, arginina, histydyna
Dwa nowoodkryte aminokwasy białkowe begynn å lære		selenocysteina i pirololizyna
Gdzie występuje hydroksyprolina begynn å lære		Prawie wyłącznie w kolagenie i elastynie
gdzie występuje hydroksylizyna? begynn å lære		Tylko w kolagenie
Gdzie występuje gamma-karboksyglutaminian? begynn å lære		w białkach osocza uczestniczących w krzepnięciu krwi
Istotne aminokwasy niebiałkowe organizmu człowieka begynn å lære		beta-alanina, ornityna, cytrulina, homocysteina
Jaki aminokwas jest jedynym niebedacym optycznie czynnym? begynn å lære		glicyna
Równanie Hendersona-Hasselbacha begynn å lære		pH = pK + log ([A-]/[HA])
Jak nazywa się równanie pH = pK + log ([A-]/[HA]) begynn å lære		Równanie Hendersona-Hasselbacha
Charakterystyka wiązania peptydowego begynn å lære		Wiązanie o cechach wiązania podwójnego w konfiguracji trans (tlen grupy C=O jest po przeciwnej stronie od azotu grupy NH). Dosyć trwałe, rozpada się pod wpływem mocnych kwasów w podwyższonej temperaturze
Końce aminokwasów i od którego zaczyna się nazywanie peptydów? begynn å lære		N-koniec wolna grupa aminowa; C-koniec wolna grupa karboksylowa. Zaczyna się nazywać od aminokwasu końca N
Glutation begynn å lære		tripeptyd, gamma-glutamylocysteinyloglicyna biorący ważny udział w procesach redoks
Glutation utleniony begynn å lære		Pozbawiony jest wodoru z grupy SH cysteiny, tworząc mostek dwusiarczkowy
glutation zredukowany begynn å lære		z wolną grupą SH
Znane peptydy biologicznie aktywne begynn å lære		glutation, kininy, angiotensyna I i II, enkefaliny, endorfiny, oksytocyna i wazopresyna
Kininy begynn å lære		Peptydy biologicznie aktywne: kalidyna(dekapeptyd) i bradykinina (nanopeptyd); rozszerzają naczynia krwionośne i kurczą mięśnie gładkie
angiotensyna I i II begynn å lære		Po odłączeniu dwóch ostatnich aminokwasów angiotensyna I (dekapeptyd) przekształca się w II (oktapeptyd), który kurczy mięśnie gładkie małych naczyń krwionośnych, podnosi ciśnienie, zwiększa siłę skurczów serca, nasila aktywność układu nerwowego
Enkefaliny begynn å lære		Pentapeptydy (met-enkefalina i leu-enkefalina) znajdujące się w mózgu i mające działanie przeciwbólowe
alfa-helisa informacje ogólne begynn å lære		Struktura II rzędowa białek, zwijająca jeden łańcuch peptydowy w helisę utrzymywanymi wiązaniami wodorowymi między grupą CO i NH n aminokwasu i n+4. 3.6 reszty aminokwasowej na obrót, tworzą ją L-aminokwasy i jest ona prawoskrętna
alfa-helisa - co ją stabilizuje i destabilizuje begynn å lære		Stabilizują wiązania wodorowe mięczy wodorem grupy NH i tlenem grupy CO czwartej z kolei reszty aminokwasowej i dodatkowo siły van der Waalsa.
Amfipatyczna helisa alfa begynn å lære		Helisa, w której po jednej stronie reszty aminokwasów mają w grupie R głównie grupy hydrofilowe, a po drugiej hydrofobowe, umożliwiając tworzenie kontaktu między substancjami hydrofobowymi i hydrofilowymi np. jako kanały i pory w bł. komórkowej
beta kartka informacje ogólne begynn å lære		2 lub więcej łańcuchy ułożone wobec siebie równolegle lub antyrównolegle. Łańcuchy zmieniają kierunek o 180stopni i łączą się z sąsiednim poprzez skręt beta z dużą ilością proliny i glicyny
Beta kartka wiązania stabilizujące strukturę begynn å lære		Wiązania wodorowe między tlenem grup CO i wodorem grupy NH SĄSIEDNIEGO łańcucha, siły van der Waalsa
Białko globularne budowa begynn å lære		Jest zbudowane w połowie z łańcuchów alfa helis i beta kartek połączonych pętlami, skrętami, zagięciami i innymi strukturami konformacyjnymi
Co stabilizuje strukturę trzeciorzędową białka begynn å lære		oddziaływania hydrofobowe (niepolarne łańcuchy boczne reszt aminokwasowych kierowane są do wewnątrz białka), wiązanie kowalencyjne mostka disiarczkowego, wiązania wodorowe i jonowe między grupami łańcuchów bocznych (mostki solne)
Domena białkowa begynn å lære		Fragment struktury białka uzyskany przez strukturę trzeciorzędową, umożliwiający mu pełnienie odpowiedniej funkcji
mioglobina begynn å lære		Metaloproteina, składa się z jednego łańcucha polipeptydowego (jest III-rzędowa) głównie z amfipatycznych helis alfa, brak mostków disiarczkowych, są mocne wiązania hydrofobowe, posiada hem z jonem Fe2+, ma silniejsze powinowactwo do O2 niz hemoglobina
lizozym begynn å lære		Białko III rzędowe, w 25% składa się z alfa helisy, występują 4 mostki disiarczkowe i dużo zagięć łańcucha
Czym jest podjednostka? begynn å lære		Monomer, pojedyńczy łańcuch peptydowy białka o wielu łańcuchach
Jakie wiązania stabilizują strukturę IV-rzędową begynn å lære		hydrofobowe, jonowe, wodorowe i czasem mostki disiarczkowe; w kolagenie i elastynie bardzo silne wiązania kowalencyjne między łańcuchami
Hemoglobina begynn å lære		składa się z dwóch łańcuchów alfa i dwóch beta, każdy zawierający cząsteczkę hemu z jonem Fe2+, wiążącym cz. tlenu
Hemoglobina S begynn å lære		zastąpienie kw. glutaminowego waliną, powoduje tworzenie "lepkich miejsc", które przy niskim ciśnieniu parcjalnym tlenu zaczynają się łączyć w długie włókna, które się wytrącają i zniekształcają erytrocyty (anemia sierpowata)
methemoglobina begynn å lære		Hemoglobina, w której jony Fe2+ zostały utlenione do Fe3+ np. przez sulfonamidy, a Fe3+ nie może wiązać tlenu
talasemie begynn å lære		Zaburzenia genetyczne prowadzące do niedoboru lub braku łańcucha alfa lub beta hemoglobiny
Kolagen begynn å lære		potrójna helisa lewoskrętnych polipeptydów skręconych razem w prawo. na jeden obrót przypada 3.3 reszty aminokwasowej. Głównie białka to glicyna, prolina, hydroksyprolina i pochodne lizyny tworzące bardzo mocne wiązania kowalencyjne
Co stabilizuje strukturę kolagenu begynn å lære		Liczne wiązania wodorowe w których biorą udział liczne grupy hydroksylowe hydroksyproliny i hydroksylizyny oraz wiązania kowalencyjne przez pochodne lizyny
Aminokwasy egzogenne begynn å lære		PVT TIM HALL: fenyloalanina, walina, tryptofan, treonina, izoleucyna, metionina, leucyna, lizyna, arginina (), histydyna ()
Aminokwasy względnie egzogenne begynn å lære		wytwarzane w wystarczającej ilości u dorosłego, ale nie u osób młodych.; Arginina (wytwarzana z ornityny w cyklu ornitynowym) i histydyna (wytwarzana w przemianach zasad purynowych)
Mieszanina racemiczna begynn å lære		Równomolowa mieszanina aminokwasów szeregu L i D. Nie załamuje światła spolaryzowanego - nieczynna optycznie
punkt Izoelektryczny begynn å lære		Wartość pH, przy której aminokwas staje się jonem obojnaczym, a jego wypadkowy ładunek elektrostatyczny wynosi 0
Co dzieje się ze strukturą białka po jego denaturacji? begynn å lære		Traci strukturę II, III, IV rzędową, niweluje jego aktywność biologiczną, typowo zmniejsza się jego rozpuszczalność, zwiększa lepkość i zwiększa podatność na proteolizę
Jakie wiązania niszczy st. mocznik i guanidyna? begynn å lære		wiązania wodorowe
Jakie wiązania niszczą jony metali ciężkich begynn å lære		mostki disiarczkowe - wiązania kowalencyjne
Jakie wiązania niszczą detergenty i rozpuszczalniki organiczne? begynn å lære		hydrofobowe
Jakie wiązania niszczy wysoka temperatura w białku? begynn å lære		Wiązania wodorowe
Jakie wiązania białka niszczą stężone r-ry kwasów i zasad? begynn å lære		wiązania jonowe i wodorowe
Z jakich łańcuchów składa się HbA1 i jaki jest jej odsetek begynn å lære		2 alfa 2 beta; 90%
Z jakich łańcuchów składa się HbA2 i jaki jest jej odsetek begynn å lære		2 alfa 2 delta; 2-3%
Z jakich łańcuchów składa się HbF i jaki jest jej odsetek begynn å lære		2 alfa 2 gamma; <2%
Z jakich łańcuchów składa się HbA1c i jaki jest jej odsetek begynn å lære		2 alfa 2 beta glikowane; 4-6%
Białka zawierające hem. Na którym stopniu utlenienia jest węgiel? begynn å lære		mioglobina i hemoglobina Fe2+, cytochromy Fe2+/Fe3+, katalaza, peroksydaza Fe3+
Jak nazywa się grupa białek, które: należą do hydrofilowych białek prostych, są syntezowane w wątrobie, posiadają zdolność do wiązania jonów i transportują bilirubinę? begynn å lære		glubuliny
Któa z tych metod nie można rozdzielić białek surowicy krwi? (frakcjonowane wysalanie, elektroforeza na acetylocelulozie, elektroforeza na żelu poliakrylamidowym, wirowanie różnicowe, czy sączenie molekularne na żelu Sephadex? begynn å lære		wirowanie różnicowe
Z jakich łańcuchów składa się HbH i w wyniku czego powstaje? begynn å lære		4 beta (alfa talasemia); mutacji 3 genów kodujących łańcuch alfa Hemoglobiny (alfa-talasemia)
Choroby zmniejszające ryzyko zachorowania na malarię begynn å lære		alfa i beta talasemie, anemia sierpowata
Hemoglobina Bart begynn å lære		Powstaje u płodów w wyniku ciężkiej alfa-talasemii - defektu czterech genów. Posiada 4 łańcuchy gamma;
Co się dzieje z hemoglobiną podczas związania tlenu przez jeden z jonów Fe2+ begynn å lære		Histydyna proksymalna (F8) jest pociągnięta, rozrywając mostki solne między końcami C podjednostek hemoglobiny. Powoduje to zmiany w strukturze II, III, IV-rzędowej, dzięki czemu hemoglobina przechodzi z formy T do R która ma większe powinowactwo do tlenu
Czym różni się forma T od R hemoglobiny? begynn å lære		forma T ma małe powinowactwo do tlenu i dużo mostków solnych, a forma R duże powinowactwo i mało mostków
Dlaczego każda kolejna podjednostka hemoglobiny ma coraz większe powinowactwo do tlenu, po jego przyłączeniu do innej podjednostki begynn å lære		Ponieważ spada liczba mostków solnych, potrzebnych do rozerwania, aby przyłączyć tlen
Transport dwutlenku węgla przez krew begynn å lære		15% związane z wolnymi grupami aminowymi podjednostek hemoglobiny, pozostała część jako wodorowęglan HCO3 (większość) albo CO2 fizycznie rozpuszczone w osoczu
Czym różni się HbA2 od HbA1? begynn å lære		HbA2 ma większe powinowactwo do tlenu i jest zbudowane z 2 łańcuchów alfa i 2 delta, a HbA1 mniejsze powinowactwo i 2 alfa 2 beta
Jakie hemoglobiny mają większe powinowactwo do tlenu niż HbA1? begynn å lære		HbA2, HbF, HbH
Tlen, który łączy się z hemoglobiną można określić jako... begynn å lære		ligand; dodatni efektor allosteryczny
proinsulina begynn å lære		Syntezowana w komórkach beta Langerhansa trzustki. Jest prohormonem przekształcanym w insulinę na drodze ograniczonej proteolizy. W trakcie aktywacji uwalnia się peptyd C. Proinsulina wykazuje immunoreaktywność na przeciwciała przeciw insulinie
Insulina begynn å lære		Peptyd zawierający 51 aminokwasów w łańcuchu A (21) i B (30). Posiada 3 mostki disiarczkowe - 2 między łańcuchami i 1 wewnętrzne w łańcuchu A
W jaki aminokwas jest bogata keratyna? begynn å lære		cysteinę
Wysalanie albumin i globulin begynn å lære		Globuliny wysalają się w 50% roztworze siarczanu amonu lub nasyconych roztorach MgSO4/Na2SO4 ; Albuminywysalają się dopiero w nasyconym roztworze siarczanu amonu i nie ulegają wysoleniu MgSO4 i NaCl
Wiązanie peptydowe jest jakim wiązaniem pod względem chemicznym begynn å lære		amidowym
Co destabilizuje alfa-helisę begynn å lære		prolina, glicyna oraz aminokwasy obdarzone ładunkami i obszernymi/rozgałęzionymi łańcuchami bocznymi
stosunek osiowy białek globularnych a fibrylarnych begynn å lære		globularne nie więcej niż 3, a fibrylarne więcej niż10
białka posiadające grupę hemową begynn å lære		mioglobina, hemoglobina, peroksydaza, oksydaza cytochromowa
Białka są zbudowane głównie z L-aminokwasów, czy D-aminokwasów? begynn å lære		L-aminokwasów

aminokwasy i białka

Du må logge inn for å legge inn en kommentar.

mer