→ Białka Pokarmowe → Start læring / Last ned MP3 Flashcards

spørsmålet		svaret
Dostarczanie aminokwasow begynn å lære		1. Dostarczane z pozywieniem, 2. syntetyzowane de novo 3. otrzymywane w wyniku degradacji białek
AA pozostajace w nadmiarze w stosunku do aktualnych potrzeb komorki begynn å lære		Są szybko katabolizowane. 1) Pierwszy etap katabolizmu obejmuje: usuniecie grup alfa aminowych (w procesie transaminacji i pozniejszej oksydacyjnej deaminacji) z wytworzeniem amoniaku i odpowiedniego alfa ketokwasu.
Drugi etap katabolizmu aminokwasow begynn å lære		Szkielety weglowodorowe alfa ketokwasow ulegaja przeksztalceniu do zw. posrednich szlakow metabolicznych wytwarzajacych energie.
Co to alfa ketokwasy begynn å lære		To szkielety weglowodorowe katabolizowanego aminokwasu
Co sie dzieje z amoniakiem wytworzonym w pierwszym etapie katabolizmu aminokwasow? begynn å lære		1. czesc wolnego amoniaku ulega wydaleniu z moczem 2) Wiekszosc amoniaku sluzy do syntezy mocznika (w cyklu mocznikowym) jest to najwazniejszy zw. w postaciu ktorego azot jest usuwany z organizmu.
Do czego sa metabolizowane zw. posrednie utworzone z szkieletow weglowodorowych alfa ketowasow? begynn å lære		Zw. te moga byc metabolizowane do dwutlenku wegla CO2, wody H20, glukozy, kwasow tluszczowych, ciał ketonowych
Gdzie sa obecne wolne aminokwasy begynn å lære		Sa obecne w calym organizmie 1) w komorkach 2) w plynie pozakomorkowym 3) we krwi
Jak jest uzupelniana pula aminokwasow? begynn å lære		1) aminokwasy powstale w wyniku rozpadu bialek endogennych (ustrojowych) 2) aminokwasy otrzymywane z bialek egzogennych (pokarmowych) 3) aminokwasy nieniezbedne, syntetyzowane z prostych zw. posrednich metabolizmu
Na jakich zasadach pula aminokwasow ulega uszczupleniu? begynn å lære		1) synteza bialek ustrojowych 2) zuzywanie aminokwasow do tworzenia niezbednych maloczasteczkowych zwiazkow azotowych 3) przeksztalcanie aminokwasow do: glukozy, glikogenu, kwasow tluszczowych, cial ketonowych, utlenianie ich do wody i dwutlenku wegla
ile wynosi pula aminokwasow? begynn å lære		wynosi ok 90-100 g aminokwasow
Aminokwasy jako prekursory niezbednych maloczasteczkowch zwiazkow azotowych - wymien te zwiazki begynn å lære		Synteza: 1) porfiryn 2) kreatyny 3) neurotransmiterow 4) puryn 5) pirymidyn 6) innych zw. zawierajacych azot
Co to oznacza, ze pula aminokwasow jest stala? begynn å lære		U zdrowych dobrze odzywionych ludzi, szlaki metaboliczne wprowadzajce aminokwasy do puli sa rownowazone przez procesy wplywajace na jej uszczuplenie. Pula aminokwasow znajduje sie wtedy w stanie rownowagi, a osobe okresla sie jako zbilansowana
Na czym polega obrot metaboliczny? begynn å lære		Obrot metaboliczny białka polega na jednoczesnej syntezie i degradacji czasteczek białkowych.
Do czego prowadzi obrót metaboliczny bialka? begynn å lære		Obrot metaboliczny bialka prowadzi do hydrolizy i resyntezy 300-400 g bialek ustrojowych dziennie.
Jaka jest szybkosc obrotu metabolicznego bialka? begynn å lære		... jest zroznicowana w odniesieniu do poszczegolnych bialek. 1) Bialka krotkozyjace sa degradowane szybko, ich okresy poltrwania sa rzedu minut/godzin. 2) Białka długozyjace z okresami 1/2 sa rzedu dni/tygodni 3) B. strukturalne- metabolicznie stabilne
przyklady bialek krotkozyjacych begynn å lære		1) wiele białek regulatorowych 2) białka nieprawidłowo pofałdowane
Przyklad białek długożyjacych begynn å lære		większosc bialek wewnątrzkomórkowych
Białka metabolicznie stabilne przyklad i okres poltrwania begynn å lære		Należą do nich białka strukturalne np. kolagen. okres poltrwania mierzy sie w miesiacach/latach
Rozpad białka - systemy enzymatyczne begynn å lære		1) zależny od ATP cytozolowy system ubikwityna-proteasom 2) Niezalezny od ATP enzymatyczny system degradujacy białka w lizosomach.
Jakie białka są degradowane w proteasomach? begynn å lære		W proteasomach degradowane są SELEKTYWNIE białka USZKODZONE lub białka KRÓTKOŻYJĄCE
Czym dysponują lizosomy i co im to umożliwia? begynn å lære		Lizosomy dysponują KWAŚNYMI HYDROLAZAMI umożliwiając NIESEKEKTYWNY rozpad białek WEWNATRZKOMORKOWYCH (autofagia) i białek ZEWNATRZKOMORKOWYCH (heterofagia), takich jak b. osocza, pobierane na drodze endocytozy
System ubikwityna-proteasom begynn å lære		1) Białka wyznaczone do degradacji przez cytozolowy system Ub-proteasom są najpierw modyfikowane przez kowalencyjne przyłączenie ubikwityny 2) Kolejne dodawanie 4 lub wiecej czasteczek Ub do białka powoduje powstawanie poliubikwityny 3) Białka oznaczone łańcuchami poli-Ub są rozpoznawane przez proteasom. SELEKTYWNA degradacja bialek przez kompleks Ub-proteasom wymaga hydrolizy ATP
Co to ubikwityna begynn å lære		Ubikwityna to MAŁOCZĄSTECZKOWE, GLOBULARNE, NIEENZYMATYCZNE, wysoce konserwatywne u gatunkow eukariotycznych BIAŁKO
Opisz ubikwitynacje begynn å lære		Ubikwitynacja wyznaczonego do degradacji białka następuje poprzez wytworzenie WIĄZANIA IZOPEPTYDOWEGO pomiędzy grupą ALFA-KARBOKSYLOWĄ C-terminalnej GLICYNY w łańcuchu polipeptydowym UBIKWITYNY, a grupą AMINOWĄ LIZYNY w białku. 3) Enzym 3 E3- LIGAZA IDENTYFIKUJE wyznaczone do degradacji białko i wspoldziala z kompleksem E2-Ub Obejmuje trójstopniowy, katalizowany enzymatycznie proces ZALEŻNY OD ATP. 1) Enzym 1 E1- enzym aktywujący aktywuje Ub, która jest nastepnie przenoszona na E2- enzym sprzęgający. Powstaje kompleks E2-Ub.
Co to protesom begynn å lære		Proteasom to duży, cylindryczny, wielkocząsteczkowy KOMPLEKS PROTEOLITYCZNY rozpoznający białka oznaczone łańcuchami ubikwityny.
Funkcja proteasomu begynn å lære		Proteasom ROZFAŁDOWUJE, DEUBIKWITYNUJE ORAZ ROZCINA białko docelowe na FRAGMENTY, ktore nastepnie ulegają rozpadowi przy udziale CYTOZOLOWYCH PROTEAZ na poszczegolne aminokwasy. Ubikwityna ulega recyklingowi.
Wymień sygnały degradacji białka (białka mają zróżnicowane okresy półtrwania) begynn å lære		1) Rozpad białka może przebiegać pod wpływem pewnego ELEMENTU STRUKTURY tego białka, stanowiącego sygnał degradacji, ROZPOZNAWANEGO I WIĄZANEGO przez E3- Ligazę 3) Białka bogate w SEKWENCJE zawierające PROLINĘ, GLUTAMINIAN, SERYNĘ i TREONINĘ (zwane sekwencjami PEST) są szybko ubikwitynowane i degradowane, posiadaja krótkotrwałe okresy półtrwania 2) Okres półtrwania białek zależy od amino(N)-terminalnej RESZTY AMINOKWASOWEJ, tzw. REGUŁY N-końcowej (waha sie w przedziale od minut do godzin)
Jakie to aminokwasy N-terminalne begynn å lære		Aminokwasy N-terminalne są destabilizujące. Jest to ARGININA lub aminokwas modyfikowany potranslacyjnie np. ACETYLOWANA ALANINA.
Dlaczego BIAŁKA nie mogą być wchłaniane w jelicie, tylko muszą być degradowane do aminokwasow i jakie są wyjątki od tej reguły? begynn å lære		Białka mają zbyt duze czateczki by byc wchlaniane w jelicie. Wyjatkiem jest pobieranie przez noworodki karmione piersia MATCZYNYCH PRZECIWCIAŁ obecnych w mleku.
Jakie czasteczki są wchlaniane przez jelito? begynn å lære		Białka muszą być zhydrolizowane do DIPEPTYDÓW, TRIPEPTYDÓW i pojedynczych AMINOKWASOW by mogly ulegać absorpcji.
Jakie enzymy są odpowiedzialne za degradowanie białek i gdzie są produkowane? begynn å lære		Za degradacje białek są odpowiedzialne ENZYMY PROTEOLITYCZNE- PROTEAZY, są produkowane w ŻOŁĄDKU, TRZUSTCE I JELICIE CIENKIM
Gdzie rozpoczyna się trawienie białek? begynn å lære		W żołądku
Żołądek wydziela sok żołądkowy, co on zawiera? begynn å lære		Sok żołądkowy, to roztwór zawierający HCl, czyli kwas solny i proenzym- PEPSYNOGEN
Opisz kwas solny, jego działanie. begynn å lære		1) Kwas solny jest zbyt rozcieńczony (ph 2-3) aby móc hydrolizować białka. 2) Jest wydzielany przez komórki OKŁADZINOWE ściany żołądka 3) Wykazuje działanie BAKTERIOBÓJCZE i powoduje DENATURACJĘ BIAŁEK, czyniąc je bardziej podatnymi na działanie PROTEAZ
Czym jest pepsyna i gdzie jest wydzielana i w jakiej formie? begynn å lære		Pepsyna to enzym PROTEOLITYCZNY, jest ENDOPEPTYDAZĄ ... Jest wydzielana przez komórki GŁÓWNE ściany żołądka jako NIEAKTYWNY ZYMOGEN- PROENZYM - PEPSYNOGEN
Pod wplywem czego pepsynogen przekształca się w pepsynę? begynn å lære		Pepsynogen przechodzi zmianę konformacyjną, umożliwiającą przekształcenie w aktywną formę PEPSYNY- w obecności HCl, czyli kwasu solnego.
Działanie pepsyny begynn å lære		Pepsyna uwalnia polipeptydy i niektore aminokwasy z białek pokarmowych.
Co sprawia, że zymogeny są nieaktywne katalitycznie? begynn å lære		Zymogeny zawierają w swoich sekwencjach polipeptydowych DODATKOWE AMINOKWASY, ktore czynią je nieaktywnymi katalitycznie. Usuniecie tych aminokwasow pozwala na odpowiednie POFAŁDOWANIE ŁAŃCUCHA, wymagane do UAKTYWNIENIA enzymu.
Działanie PROTEAZ TRZUSTKOWYCH begynn å lære		Proteazy trzustkowe trawią polipeptydy powstałe w żołądku (pod wpływem pepsyny) TRAWIĄ JE do oligopeptydów i aminokwasów.
Jakie grupy enzymow należą do PROTEAZ TRZUSTKOWYCH? begynn å lære		Do grupy proteaz trzustkowych należą ENDOPEPTYDAZY (wykazujące dzialanie hydrolityczne wewnatrz łancucha peptydowego) oraz EGZOPEPTYDAZY odcinające aminokwasy terminalne.
Co zwiększa wartosc pH w świetle jelita? begynn å lære		Jon wodoroweglanowy HCO3- wydzielany przez trzustkę, w odpowiedzi na działanie jelitowego hormonu SEKRETYNY, zwiększa pH w świetle jelita.
Swoistość działania proteaz begynn å lære		Każdy z enzymow proteolitycznych wykazuje zróżnicowaną SWOISTOŚĆ wobec bocznych grup aminokwasów sąsiadujących z wiazaniem peptydowym poddawanym hydrolizie. Np. TRYPSYNA „rozcina” tylko te wiazania peptydowe, w których UGRUPWANIE KARBONYLOWE pochodzi z grupy karboksylowej ARGININY lub LIZYNY biorącej udział w powstawaniu tego wiązania.
Za pośrednictem jakiego hormonu odbywa się uwalnianie zymogenów trzustkowych? begynn å lære		Uwalnianie i aktywowanie zymogenow TRZUSTKOWYCH odbywa się za pośrednictem CHOLECYSTOKININY - hormonu polipeptydowego jelita cienkiego.
Jaki inaczej nazwana jest enteropeptydaza, czym jest i przez co jest syntetyzowana? begynn å lære		Enteropeptydaza zwana także ENTEROKINAZĄ, jest PROTEAZĄ SERYNOWĄ. Jest syntetyzowana przez komórki błony śluzowej jelit ENTEROCYTY i jest obecna na LUMINALNEJ - szczytowej powierzchni tych komórek w odrębie RĄBKA SZCZOTECZKOWEGO.
Działanie enteropeptydazy begynn å lære		Enteropeptydaza przekształca TRYPSYNOGEN W TRYPSYNĘ poprzez USUNIĘCIE HEKSAPEPTYDU stanowiącego N-terminalny fragment łańcucha polipeptydowego zymogenu.
Co katalizuje Trypsyna, po jej aktywowaniu z trypsynogenu przez enteropeptydazę begynn å lære		Trypsyna katalizuje przemiane kolejnych czasteczek trypsynogenu w siebie samą poprzez ROZCINANIE OGRANICZONEJ LICZBY SPECYFICZNYCH WIAZAN PEPTYDOWYCH w zymogenie. (W ten sposob enteropeptydaza uruchamia całą kaskadę przemian proteolitycznych) ... Bowiem trypsyna aktywuje następnie WSZYSTKIE inne ZYMOGENY TRZUSTKOWE
Wymień proteazy trzustkowe ktore są endopeptydazami serynowymi begynn å lære		TRYPSYNA, CHYMOTRYPSYNA I ELASTAZA, powstajace nastepujaco z trypsynogenu, chymotrypsynogenu i proelastazy.
Wymień proteazy trzustkowe ktore są egzopeptydazami. begynn å lære		Karboksypeptydaza A i B, powstajace z prokarboksypeptydazy A i B
Wymień powody niewydolnosci trzustki w zakresie wydzielania begynn å lære		1) z powodu przewlekłego zapalenia trzustki 2) zwłóknienie torbielowate (mukowiscydoza) 3) chirurgiczne usuniecie trzustki
Skutki niewydolnosci trzustki begynn å lære		U ludzi z niewydolnoscia trzustki proces trawienia i wchlaniania tłuszczów i BIAŁEK przebiega w sposob NIEPEŁNY. Skutkiem tego jest pojawienie się w kale lipidów a także NIESTRAWIONEGO BIAŁKA.
Co to celiakia? begynn å lære		Celiakia, czyli glutenozależna choroba TRZEWNA jest ZESPOŁEM ZŁEGO WCHŁANIANIA, uwarunkowanym odpowiedzią IMMUNOLOGICZNĄ organizmu, wywołaną przez GLUTEN, lub GLIADYNĘ wytwarzaną z glutenu. Gluten to białko wystepujace w ziarnach pszenicy, jęczmienia i i żyta.
Gdzie wystepuje AMINOPEPTYDAZA, czym jest i jaka jest jej funkcja? begynn å lære		Aminopeptydaza to egzopeptydaza występująca na powierzchni błony LUMINALNEJ ENTEROCYTÓW, powtarzalnie odcinająca od OLIGOPEPTYDÓW N-końcową resztę aminokwasową i w ten sposob wytwarzajaca krotsze peptydy i wolne aminokwasy.
Czym jest CYSTYNURIA? begynn å lære		Cystynuria jest DEFEKTEM REABSORPCJI PRZEFILTROWANEJ CYSYNY i aminokwasow ZASADOWYCH - ORNITYNY, ARGININY I LIZYNY w cewce bliższej nerki.
Co powoduje upośledzone wchłanianie zwrotne cystyny? begynn å lære		Uposledzenie wchlaniania zwrotnego cystyny powoduje KUMULACJĘ, a nastepnie PERCYPITACJĘ cystyny w drogach moczowych, co prowadzi do powstania KAMIENI CYSTYNOWYCH. precypitacja-zjawisko powstawania osadu w roztworze
Co to cystynoza? begynn å lære		Cystynoza to rzadki DEFEKT TRANSPORTU CYSTYNY POZA LIZOSOMY, prowadzàcy do powstawania KRYSZTAŁÓW CYSTYNOWYCH w lizosomach i rozległego uszkodzenia tkanek.
Wchłanianie aminokwasów w jelicie begynn å lære		Wiekszosc wolnych aminokwasow jest pobierana przez enterocyty na zasadzie ZALEŻNEGO OD JONÓW SODU TRANSPORTU WTÓRNIE AKTYWNEGO przy udziale ROZPUSZCZALNYCH NOŚNIKÓW BIAŁKOWYCH, wystepujacych w błonie LUMINALNEJ enterocyta. Znanych jest co najmniej 7 roznych systemow transportowych wykazujacych NAKLADAJACA SIE SWOISTOSC wobec aminokwasow.
Wchłanianie krótkich peptydow w jelicie begynn å lære		Dipeptydy i tripeptydy są wchłaniane za posrednictwem PEPTYDOWEGO TRANSPORTERA PROTONOWEGO PepT1. (Peptydy te są nastepnie hydrolizowane do wolnych aminokwasow.
Gdzie sa uwalniane wolne aminokwasy po wchłonieciu przez enterocyty? I co dalej się z nimi dalej dzieje? begynn å lære		Wolne aminokwasy są uwalniane z enterocytow do żyły wrotnej za pośrednictwem TRANSPOTEROW NIEZALEZNYCH OD SODU, zlokalizowanych w błonie ANTYLUMINALNEJ. Dlatego po posiłku zawierajacym bialko, w krwi żyły wrotnej wystepuja tylko wolne aminokwasy. a zamiast tego transportowane we krwi z wątroby do mięśni. Aminokwasy uwolnione z enterocytow do zyly wrotnej sa metabolizowane w watrobie lub przechodza do krazenia ogolnego. Natomiast aminokwasy z rozgałęzionymi łańcuchami bocznymi (BCAA) NIE SĄ metabolizowane w wątrobie, a zamiast tego transportowane we krwi
Nieprawidłowości zwiazane z wchlanianiem begynn å lære		Jelito cienkie i kanaliki blizsze nefronu mają jednakowe systemy pobierania aminokwasow. W zwiazku z tym skutkiem defektu ktoregokolwiek z nich jest niezdolnosc do wchlaniania poszczegolnych aminokwasow zarowno w jelitach, jak i w kanalikach nerkowych. Np. Jeden z systemow jest odpowiedzialny za wychwytywanie CYSTYNY i aminokwasow dwuzasadowych ORNITNY, ARGININY I LIZYNY (COAL). W dziedzicznym zaburzeniu zwanym cystynurią nośnik ten jest wadliwy, a wszystkie te 4 aminokwasy pojawiaja sie w moczu.
Cystynuria begynn å lære		Jest jedną z najczestszych chorob dziedzicznych i jednym z najpowszechniej wystepujacych genetycznie uwarunkowanych błędów transportu aminokwasów. Klinicznie manifestuje się obecnoscia kamieni nerkowych, powstajacych na skutek wytracania sie cystyny w moczu, co moze powodowac blokade drog moczowych. Wazne jest nawadnianie doustne.
Choroba Hartnupów begynn å lære		Jest wywołana przez DEFEKT w zakresie pobierania TRYPTOFANU ZA POSREDNICTWEM TRANSPORTERA AMINOKWASOW OBOJETNYCH. Ten defekt wywoluje rowniez objawy dermatologiczne i neurologiczne przypominajace pelagrę.
Katabolizm aminokwasow etapy begynn å lære		Katabolizm aminokwasow obejmuje dwa etapy. 1) Pierwsza faza katabolizmu obejmuje przeniesienie grup alfa-aminowych w procesie TRANSAMINACJI przy udziale AMINOTRANSFERAZ (TRANSAMINAZ) zależnych od FOSFORANU PIRYDOKSALU 2) Druga faza katabolizmu obejmuje OKSYDACYJNĄ DEAMINACJĘ GLUTAMINIANU katalizowaną przez DEHYDROGENAZĘ GLUTAMINIANOWĄ. W reakcji oksydacyjnej deaminacji glutaminianu powstaje amoniak i odpowiedni alfa-ketokwas
Bezpieczny transport amoniaku begynn å lære		Czesc wolnego amoniaku jest wydalana w moczu. Pewna ilosc amoniaku bierze udzial w konwersji glutaminianu do GLUTAMINY umozliwiajacej bezpieczny transpot amoniaku
Synteza mocznika begynn å lære		Wiekszosc amoniaku jest wykorzystywana do syntezy mocznika w wątrobie, co stanowi ilosciowo glowny szlak usuwania azotu z organizmu. ALANINA takze przenosi azot do wątroby w celu jego usuniecia w postaci mocznika.
Przyczyny hiperamonemii begynn å lære		Dwiema głownymi przyczynami hiperamonemii (wraz z jej skutkami neurologicznymi) są nabyte schorzenia wątroby i wrodzone niedobory enzymow cyklu mocznikowego, takie jak sprzezony z chromosomem X niedobor TRANSKARBAMOILAZY ORNITYNOWEJ.

Białka pokarmowe

Du må logge inn for å legge inn en kommentar.

mer