biochemia kolos 1

 0    25 fiche    dawx
laste ned mp3 Skriv ut spille sjekk deg selv
 
spørsmålet język polski svaret język polski
Struktura 4-rzędowa
begynn å lære
To sposób połączenia się struktur 3-rzędowych, gdy białko zbudowane jest z więcej niż jednego łańcucha peptydowego
Struktura 1-rzędowa
begynn å lære
To sekwencja aminokwasów, ich kolejność, liniowe ułożone determinowane przez kolejność nukleotydów w DNA
Struktura 2-rzędowa
begynn å lære
Zwinięcie struktury pierwszorzędowej utrwalone za pomocą wiązań wodorowych
Struktura 3-rzędowa
begynn å lære
Struktura warunkująca właściwości białka, stabilizowana przez wiązania powstające pomiędzy oddalonymi aminokwasami
Inhibitory nieodwracalne
begynn å lære
Nieodwracalnie łączą się w centrum aktywnym blokując katalazę, np. Aspiryna
Inhibitory kompetecyjne
begynn å lære
Jest podobny budową do substratu, łączy się z centrum aktywnym, blokując przebieg reakcji swoją obecnością
Inhibitory niekompetecyjne
begynn å lære
Nie są podobne do substratu, przyłączają się do substratu poza centrum aktywnym zmniejszając powinowactwo enzymu do substratu
Beta harmonijka
begynn å lære
jedna z struktur drugorzędowych białka (obok m.in. helisy alfa). Ten sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym
Alfa helisa
begynn å lære
Struktura drugorzędowa białka, stabilizowana przez wiązania wodorowe
Katalaza
begynn å lære
To enzym powodujący przyśpieszenie reakcji rozkładu H202 na wodę i tlen O2
ES
begynn å lære
Enzym-substrat kompleks utworzony pomiędzy enzymem a substratem w trakcie reakcji enzymatycznej
Wysalanie białek
begynn å lære
To proces w komórki produkują, modyfikują i wydzielają białka do otoczenia zewnętrznego
Inhibitor niekompetecyjny
begynn å lære
To związek chemiczny, który hamuje działanie enzymu, ale nie konkuruje z substratem o miejsce aktywne enzymu
Punkt izoelektryczny białka
begynn å lære
Białko ma zerową ładunek elektryczny, tzn. liczba jonów dodatnich równa się liczbie jonów ujemnych
Model Michaellsa-Monien
begynn å lære
Zależność prędkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu. Model ten wyjaśnia, jak enzym katalizuje przekształcanie substratu w produkty.
Cechy miejsc aktywnych enzymów
begynn å lære
To specjalnie ukształtowany obszar na powierzchni enzymu, w którym następuje wiązanie substratu i przeprowadzana jest reakcja chemiczna
Km
begynn å lære
Stała Michealisowska to parametr kinetyczny enzymu, który opisuje afiynność (przyciąganie) enzymu do substratu
Model Lineveavera-Burka
begynn å lære
Liniowa transformacja równania Michaelisa-Mentena, która umożliwia łatwiejszą analizę kinetyki enzymatyczne
Zymogen
begynn å lære
To biologicznie nieaktywna forma enzymu, która staje się aktywna po przetworzeniu (np. poprzez hydrolyzę pewnych fragmentów białkowych)
Ligaza UI
begynn å lære
Ligazy jednostkowej mocy (Unit of Activity), która jest miarą aktywności enzymu ligazy
Aminokwas egzogenny
begynn å lære
O aminokwas, który musi być dostarczany do organizmu z zewnątrz, ponieważ organizm nie jest w stanie go syntetyzować samodzielnie
Czy stężenie substratu zależy od szybkości reakcji
begynn å lære
Tak, stężenie substratu ma bezpośredni wpływ na prędkość reakcji enzymatycznej, ale związek ten jest regulowany określoną kinetyką, którą opisuje model Michaelisa-Mentena
Ureaza
begynn å lære
Enzym należący do grupy hydrolaz, który katalizuje rozkład kwasu moczowego do dwutlenku węgla i amonii
Glukoneogeneza
begynn å lære
To metaboliczna ścieżka, która umożliwia organizmowi syntezowanie glukozy z nieglukowych precursorsów, takich jak aminokwasy, gliceryna
Łańcuch oddechowy
begynn å lære
To metaboliczna ścieżka, która umożliwia organizmowi syntezowanie glukozy z nieglukowych precursorsów, takich jak aminokwasy, gliceryna

Du må logge inn for å legge inn en kommentar.