→ Biologia 2 (1.2) → Start læring / Last ned MP3 Flashcards

spørsmålet		svaret
Czego wymaga zapoczątkowanie i przeprowadzenie reakcji chemicznej? begynn å lære		Dostarczenia odpowiedniej ilości energii, np. do rozkładu 1 mola nadtlenku wodoru (H2O2) potrzeba 75 600 J (dżuli).
Czy nawet w wypadku silnie egzoergicznych reakcji chemicznych istnieje bariera energetyczna, uniemożliwiająca ich spontaniczne zainicjowanie? begynn å lære		Tak.
Co nazywamy energią aktywacji? begynn å lære		Energia aktywacji to ilość energii potrzebnej do zapoczątkowania reakcji chemicznej.
Co jest jednym ze sposobów dostarczenia energii aktywacji? begynn å lære		Ogrzewanie.
Czy ogrzewanie jest jednym ze sposobów dostarczenia energii aktywacji w komórce? begynn å lære		Nie.
Dlaczego ogrzewanie nie jest jednym ze sposobów dostarczenia energii aktywacji w komórce? begynn å lære		Ponieważ komórki funkcjonują w dość niskich temperaturach - od kilku stopni poniżej 0°C do 40-45°C. Tylko bakterie termofilne mogą żyć w gorących źródłach o temperaturze 80-90°C.
Dlaczego komórki funkcjonują tylko w temperaturach od kilku stopni poniżej 0°C do 40-45°C? begynn å lære		Tak wąski zakres tolerancji wynika z faktu, że w temp. poniżej 0°C cytozol zaczyna zamarzać, a powyżej 40°C dochodzi zazwyczaj do denaturacji białek, a tym samym do śmierci komórki.
Co jest sposobem na zapoczątkowanie reakcji we względnie niskich i stałych temperaturach, jakie panują w komórce? begynn å lære		Takim sposobem jest zastosowanie katalizatora. Jest to substancja przyspieszająca reakcję przez obniżenie jej energii aktywacji.
Co pełni funkcję katalizatorów biologicznych w komórkach? begynn å lære		Są to enzymy.
Jakie są właściwości cząsteczek enzymów? begynn å lære		Cząsteczki enzymów nie są substratami reakcji, dlatego nie zużywają się w przebiegu reakcji i mogą być wykorzystywane wielokrotnie.
Co jest funkcją enzymów? begynn å lære		Przyspieszają one znacznie przebieg reakcji w porównaniu z reakcją niekatalizowaną, co pozwala na zachodzenie reakcji w bezpiecznym dla komórki zakresie temperatur.
Czy prawie wszystkie enzymy są białkami? begynn å lære		Tak. Wyjątek stanowią cząsteczki RNA - rybozymy oraz cząsteczki DNA - deoksyrybozymy, które pełnią funkcje katalityczne.
Jak nazywają się cząsteczki RNA, które są enzymami bezbiałkowymi? begynn å lære		Rybozymy.
Jak nazywają się cząsteczki DNA, które są enzymami bezbiałkowymi? begynn å lære		Deoksyrybozymy.
Jakie funkcje pełnią rybozymy i deoksyrybozymy? begynn å lære		Pełnią funkcje katalityczne.
Czy istnieją enzymy zbudowane tylko z łańcuchów polipeptydowych? begynn å lære		Tak, jest to np. większość enzymów układu pokarmowego, amylaza ślinowa, pepsyna czy trypsyna.
Z czego najczęściej składają się enzymy? begynn å lære		Z dwóch elementów: części białkowej zwanej apoenzymem i części niebiałkowej zwanej kofaktorem.
Co może być częścią niebiałkową (kofaktoru)? begynn å lære		Metale w postaci jonów (Zn2+, Mg2+, Mn2+, K+) lub niewielkie cząsteczki organiczne.
Co może być częścią białkową (apoenzymu)? begynn å lære		Jony nieorganiczne, które zawsze wiążą się z apoenzymem w sposób stały oraz cząsteczki organiczne, które są związane z apoenzymem albo luźno (z możliwością przyłączania i odłączania się), albo trwale.
Jak nazywa się cząsteczki organiczne, gdy są one związane luźno z apoenzymem? begynn å lære		Wtedy nazywa się je koenzymami.
Jak nazywa się cząsteczki organiczne, które są trwale związane z apoenzymem? begynn å lære		Noszą wtedy nazwę grup prostetycznych.
Jakie związki należą do koenzymów? begynn å lære		Do koenzymów należą: ATP, NAD+, FAD, NADP+, a także witaminy (zwłaszcza z grupy B) lub ich pochodne.
Jaki związek jest przykładem grupy prostetycznej? begynn å lære		Grupą prostetyczną jest np. pochodna witaminy B1 w dehydrogenazie pirogrananiowej.
Co musi się stać z enzymem złożonym z części białkowej i niebiałkowej, aby mógł katalizować reakcję? begynn å lære		Części białkowe i niebiałkowe takiego enzymu muszą tworzyć kompleks.
Czym jest miejsce aktywne (centrum aktywne), które znajduje się w obrębie enzymu? begynn å lære		Jest to specyficzny obszar, który wiąże cząsteczki substratu i ewentualnie część niebiałkową enzymu.
Co zawiera miejsce aktywne w enzymie? begynn å lære		Odpowiednio ułożone przestrzennie grupy funkcyjne aminokwasów.
Jaka jest funkcja grup funkcyjnych aminokwasów ułożonych w miejscu aktywnym? begynn å lære		Uczestniczą one bezpośrednio w tworzeniu niekowalencyjnych wiązań i i oddziaływań chemicznych (tj. wiązań wodorowych, oddziaływań elektrostatycznych, van der Waalsa i hydrofobowych) między cząsteczką enzymu a cząsteczką substratu.
Czy wiązania pomiędzy cząsteczkami enzymu i cząsteczkami substratu w miejscu aktywnym tworzą się tylko na czas reakcji? begynn å lære		Tak.
Jak nazywają się enzymy, które składają się zwykle z kilku podjednostek, z których każda ma własne centrum aktywne? begynn å lære		Są to enzymy allosteryczne. Przyłączanie substratu do jednego miejsca aktywnego może zmienić właściwości innych miejsc aktywnych.
Co posiadają enzymy allosteryczne, oprócz kilku podjednostek, z których każda ma własne centrum aktywne? begynn å lære		Enzymy allosteryczne mają również miejsca allosteryczne, do których przyłączają się cząsteczki regulatorowe.
Jaki wpływ mają cząsteczki regulatorowe na miejsca aktywne? begynn å lære		Cząsteczki regulatorowe zmieniają kształt miejsca aktywnego, wpływając na zdolność wiązania substratu. Kontrolują one najczęściej pierwszą reakcję w całym ciągu powiązanych ze sobą reakcji przebiegających w organizmie i tworzących szlaki metaboliczne.
Jakie są właściwości enzymów? begynn å lære		• swoistość substratowa, która polega na tym, że dany enzym wiąże się wyłącznie z określonym substratem lub substratami, np. maltaza łączy się wyłącznie z cząsteczką maltozy.
Z czego wynika wybiórczy sposób działania enzymów (swoistość substratowa)? begynn å lære		Wynika to ze wzajemnego dopasowania centrum aktywnego enzymu i cząsteczek substratu(ów).
Jakie są właściwości enzymów(2)? begynn å lære		• swoistość katalizowanej reakcji, która polega na tym, że pojedynczy enzym katalizuje zestaw reakcji jednego typu, a niekiedy tylko jedną, określoną reakcję chemiczną.
Wyjaśnij mechanizm działania enzynów. begynn å lære		Enzym wiąże określony substrat lub substraty, tworząc z nimi nietrwały kompleks enzym-substrat (E-S), który następnie ulega rozpadowi na produkt lub produkty i enzym. Uwolniony po rozkładzie enzym może się połączyć się z kolejną cząsteczką substratu.
Co to jest kataliza enzymatyczna? begynn å lære		Przyspieszenie reakcji chemicznej spowodowane działaniem katalizatora - enzymu.
Podaj pierwszy etap katalizy enzymatycznej. begynn å lære		Pierwszy etap to: przestrzenne dopasowanie centrum aktywnego do substratu lub substratów.
Podaj drugi etap katalizy enzymatycznej. begynn å lære		Drugi etap to: utworzenie kompleksu E-S, co obniża energię aktywacji i przyspiesza przebieg reakcji.
Podaj trzeci etap katalizy enzymatycznej. begynn å lære		Trzeci etap to: oddzielenie produktu lub produktów od enzymu.
Czy enzymy nie są sztywnymi strukturami, a kształt ich centrum aktywnego zmienia się pod wpływem substratu? begynn å lære		Tak.
Co musi się stać, aby zmienił się kształt centrum aktywnego? begynn å lære		Czasami do zmiany wystarczy bliski kontakt centrum aktywnego z substratem, a czasami kształt centrum aktywnego zmienia się dopiero po związaniu z substratem.
Jak nazywa się proces dynamicznego dopasowania się enzymu do substratu? begynn å lære		Ten proces nazywa się modelem indukowanego dopasowania.
Od jakich czynników zależy szybkość reakcji enzymatycznych? begynn å lære		Od takich czynników jak: stężenia substratu, temperatury, wartości pH środowiska, stężenia jonów i obecności substancji aktywujących lub hamujących.
Co powoduje wzrost stężenia substratu w reakcji enzymatycznej? begynn å lære		Wzrost stężenia substratu zwiększa szybkość reakcji aż do osiągnięcia maksymalnej wartości (Vmax). Dalsze zwiększanie stężenia substratu nie zwiększa szybkości reakcji z powodu wypełnienia substratem centrum aktywnego enzymu (wysycenia enzymu substratem).
Co określa się mianem stałej Michaelisa (Km)? begynn å lære		To stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej osiąga połowę szybkości maksymalnej. Stała ta opisuje powinowactwo enzymu do substratu, czyli łatwość powstawania kompleksu E-S.
Czy im większa wartość Km, tym mniejsze jest powinowactwo enzymu do substratu, a w konsekwencji mniejsza efektywność działania enzymu? begynn å lære		Tak.
Co powoduje wzrost temperatury w reakcjach enzymatycznych? begynn å lære		Wzrost temperatury o każde 10°C średnio dwukrotnie zwiększa szybkość reakcji chemicznej. Reguła ta odnosi się również do reakcji enzymatycznych, ale tylko w określonych granicach, najczęściej 0-45°C.
Co spowodowałby wzrost temperatury powyżej 45°C w reakcji enzymatycznej? begynn å lære		Spowodowałoby to gwałtowne spowolnienie reakcji, czego przyczyną jest denaturacja białek enzymatycznych prowadząca do zniszczenia struktury przestrzennej enzymu, przez co traci on właściwości katalityczne.
Od czego zależy zakres temperatury, w jakim enzym może być aktywny? begynn å lære		Od temperatury komórki, w której występuje.
Jaką temperaturę uważa się za optymalną dla działania większości enzymów człowieka? begynn å lære		Około 38°C.
Czy większość enzymów komórkowych jest aktywna w pH ok. 7, czyli w środowisku zbliżonym do obojętnego? begynn å lære		Tak.
W jakim środowisku aktywne są enzymy lizosomów? begynn å lære		W środowisku lekko kwaśnym (pH ok. 5).
W jakim środowisku działają poszczególne enzymy trawienne? begynn å lære		W typowym dla siebie, zwykle wąskim przedziale pH, poza którym znacznie obniża się ich aktywność. Np. dla pepsyny optymalne jest kwaśne środowisko (pH=2), dla amylazy ślinowej środowisko obojętne (pH=7), a dla trypsyny środowisko zasadowe (pH=8,5).
Co jest potrzebne, aby enzymy były aktywne? begynn å lære		Określone stężenie soli - stężenie zbyt wysokie może hamować aktywność enzymów. Ponadto dla niektórych enzymów niezbędne są specyficzne jony (np. Mg2+). Inne jony - kationy metali ciężkich (np. rtęci, ołowiu, miedzi), powodują denaturację enzymów.
Jak nazywają się substancje aktywujące enzymy? begynn å lære		Aktywatory.
Co jest funkcją aktywatorów? begynn å lære		Aktywatory to cząsteczki, które zmieniają strukturę przestrzenną centrum aktywnego, ułatwiając wiązanie określonych substratów.
Podaj przykłady aktywatorów. begynn å lære		Aktywatorami mogą być jony metali, m.in. Mg2+, Zn2+, Ca2+, białka i drobnocząsteczkowe związki organiczne. Przykładowo aktywatorem amylazy ślinowej (enzymu rozkładającego cukry) są jony chlorkowe (Cl-).
Jak nazywają się substancje hamujące enzymy? begynn å lære		Inhibitory.
Jaka jest funkcja inhibitorów? begynn å lære		Cząsteczki inhibitorów hamują przebieg reakcji enzymatycznej.
Czy hamowanie (inhibicja) może być procesem odwracalnym lub nieodwracalnym? begynn å lære		Tak.
Co się dzieje podczas hamowania nieodwracalnego? begynn å lære		Cząsteczki inhibitora przyłączają się do centrum aktywnego enzymu za pomocą wiązań kowalencyjnych. W ten sposób powstaje trwały kompleks enzym-inhibitor, a działanie enzymu zostaje zahamowane.
Podaj przykład inhibitora działającego nieodwracalnie. begynn å lære		Większość trucizn, np. cyjanek potasu, który hamuje aktywność jednego z enzymów oddychania komórkowego.
Czy inhibitory mogą być lekami? begynn å lære		Tak, np. penicylina będąca antybiotykiem hamuje aktywność jednego z enzymów odpowiedzialnych za wytwarzanie u bakterii ściany komórkowej, bez której giną one w organizmie zainfekowanego gospodarza.
Jak dzielimy hamowanie odwracalne? begynn å lære		Na kompetencyjne i niekompetencyjne. Każdy z tych rodzajów hamowania wiąże się z działaniem określonych inhibitorów.
Czym są inhibitory kompetycyjne? begynn å lære		Inhibitory kompetycyjne to cząsteczki o strukturze przestrzennej zbliżonej do struktury cząsteczki substratu. Wygrywając konkurencję z substratem, zajmują jego miejsce w centrum aktywnym enzymu (uniemożliwiają więc związanie substratu).
Podaj przykłady inhibitorów kompetycyjnych. begynn å lære		M.in. antywitaminy - naturalne i syntetyczne związki chemiczne, które blokując enzym, uniemożliwiają wykorzystanie danej witaminy przez organizm.
Jak znoszona jest inhibicja kompetycyjna? begynn å lære		Przez zwiększenie stężenia substratu, dzięki czemu może on wyprzeć inhibitor z centrum aktywnego.
Czym są inhibitory niekompetencyjne? begynn å lære		Inhibitory niekompetencyjne nie wiążą się z enzymem w centrum aktywnym, ale w innym miejscu. Powodują one zmianę kształtu miejsca aktywnego cząsteczki enzymu. W konsekwencji uniemożliwiają przyłączenie substratu.
Czy działanie inhibitora niekompetycyjnego może być zniesione przez zwiększenie stężenia substratu? begynn å lære		Nie.
Podaj przykłady inhibitorów niekompetycyjnych. begynn å lære		Są to np. niektóre metabolity, które w ten sposób regulują aktywność enzymów, oraz jony metali ciężkich.
Jak tworzy się większość nazw potocznych enzymów? begynn å lære		Poprzez dodanie zakończenia "-aza" do nazw ich substratów lub nazw katalizowanych reakcji.Np. sacharaza jest enzymem katalizującym rozkład sacharozy, a syntaza ATP to enzym, który odpowiada za syntezę ATP.
Podaj nazwę historyczną trypsyny. begynn å lære		Enzym proteolityczny soku żołądkowego.
Podaj nazwę historyczną pepsyny. begynn å lære		Enzym proteolityczny soku żołądkowego.
Jakie kryterium podziału zostało zastosowane przez Komisję Enzymatyczną, która podzieliła enzymy na sześć klas głównych? begynn å lære		To kryterium podziału to rodzaj katalizowanych przez enzymy reakcji.
Wymień wszystkie sześć klas głównych klasyfikacji enzymów. begynn å lære		Są to: oksydoreduktazy, transferazy, hydrolazy, liazy, izomerazy, ligazy.
Jaki rodzaj reakcji katalizują oksydoreduktazy? begynn å lære		Reakcje utleniania i redukcji.
Jaki rodzaj reakcji katalizują transferazy? begynn å lære		Są to reakcje podczas których następuje przenoszenie grup funkcyjnych z jednego związku na drugi.
Jaki rodzaj reakcji katalizują hydrolazy? begynn å lære		Reakcje hydrolizy (rozkładu związków chemicznych z udziałem cząsteczek wody).
Jaki rodzaj reakcji katalizują liazy? begynn å lære		Reakcje, w których rozrywane są wiązania C-C, C-O, C-N lub C-S bez udziału wody oraz w reakcjach tworzenia wiązań podwójnych przez dodanie lub usunięcie grup funkcyjnych.
Jaki rodzaj reakcji katalizują izomerazy? begynn å lære		Reakcje izomeryzacji (przenoszenia grup funkcyjnych w obrębie cząsteczki).
Jaki rodzaj reakcji katalizują ligazy? begynn å lære		Reakcje syntezy nowych związków chemicznych sprzężonej z jednoczesnym odłączeniem grupy fosforanowej od ATP.
Przemiany metaboliczne zachodzące w komórce zwykle nie są pojedynczymi reakcjami, lecz tworzą szlaki metaboliczne. begynn å lære		Tak.
Czym są szlaki metaboliczne? begynn å lære		Są to ciągi następujących po sobie w określonej kolejności reakcji katalizowanych przez odpowiednie enzymy, w których produkt jednej reakcji jest substratem kolejnej reakcji.
Na co składają się powiązane ze sobą funkcjonalnie szlaki metaboliczne? begynn å lære		Na skomplikowane procesy metabolizmu komórkowego, m.in. fotosyntezę i oddychanie komórkowe.
Podaj dwa rodzaje szlaków metabolicznych. begynn å lære		Szlaki liniowe i szlaki cykliczne.
Czym są szlaki liniowe? begynn å lære		Szlak liniowy obejmuje ciąg reakcji przebiegających tylko w jednym kierunku, tzn. prowadzi on albo do rozkładu, albo do syntezy określonej substancji.
Czy w przypadku dwóch przeciwstawnych procesów zachodzących w jednej komórce takich jak np. rozkład i synteza glikogenu w komórkach wątroby, mogą one przebiegać dwoma odrębnymi szlakami metabolicznymi oddzielonymi przestrzennie? begynn å lære		Tak.
Co umożliwia istnienie dwóch przeciwstawnych szlaków metabolicznych? begynn å lære		Umożliwia kontrolę nad kierunkiem przemian określonej substancji w zależności od aktualnego zapotrzebowania.
Czym są szlaki cykliczne? begynn å lære		W szlaku cyklicznym zwanym również cyklem przemian metabolicznych, następuje odtworzenie jednego ze związków chemicznych. Powstaje on jako jeden z produktów końcowych, po czym staje się substratem dla pierwszej reakcji rozpoczynajacej kolejny cykl.
Jak kontrolowany jest system reakcji metabolicznych komórek w organizmie? begynn å lære		Poprzez regulację aktywności enzymów, aktywację proenzymów i regulację liczby enzymów.
Jak może być hamowana aktywność enzymów? begynn å lære		Poprzez powstający produkt reakcji. Taki model regulacji nazywamy ujemnym sprzężeniem zwrotnym.
Na co pozwala komórce ujemne sprzężenie zwrotne? begynn å lære		Pozwala komórce nie marnować energii na wytwarzanie niepotrzebnych produktów.
Co jest innym sposobem regulacji aktywności enzymów? begynn å lære		Przyłączanie aktywatorów i inhibitorów.
Co jest jednym z najczęściej stosowanych przez komórkę mechanizmów regulacji aktywności enzymów? begynn å lære		Dodawanie do enzymów będących białkami dodatkowych grup funkcyjnych. Przykładem jest dołączanie lub odłączanie reszt fosforanowych w procesach fosforylacji i defosforylacji enzymów.
Jaki enzym przeprowadza fosforylację enzymu? begynn å lære		Kinaza.
Jaki enzym przeprowadza defosforylację enzymu? begynn å lære		Fosfataza.
W jakiej postaci są wydzielane liczne enzymy, zwłaszcza proteolityczne? begynn å lære		W postaci nieaktywnych proenzymów nazywanych również zymogenami. Są to np. pepsynogen i trypsynogen.
Jaką funkcję ma wydzielanie enzymów nieaktywnych (proenzymów)? begynn å lære		Zapobiega to ewentualnym uszkodzeniom narządów, w których komórkach są wytwarzane, np. żołądka.
Wydzielanie nieaktywnych proenzymów pozwala na ich aktywację w miejscu, w którym są potrzebne, i w czasie, gdy są potrzebne. begynn å lære		Tak.
Na czym polega aktywacja enzymu? begynn å lære		Na nieodwracalnej hydrolizie jednego wiązania peptydowego lub większej ich liczby.
W jaki sposób może następować regulacja liczby cząsteczek enzymów? begynn å lære		Na etapie ich syntezy, jak również przez degradację zbędnych lub uszkodzonych enzymów.
Czego przykładem jest mechanizm usuwania enzymów enzymów będących białkami, stosowany również do usuwania innych białek? begynn å lære		Jest jednym ze sposobów rozpoznawania i degradowania enzymów w komórce.
Na czym polega mechanizm usuwania enzymów będących białkami? begynn å lære		Polega on na rozpoznawaniu białek przez receptory umieszczone w błonach lizosomów oraz ich rozkładzie za pomocą proteolitycznych enzymów lizosomalnych.
Na czym polega inny sposób rozpoznawania i degradowania enzymów w komórce - ubikwitynozależna degradacja białek? begynn å lære		Przeznaczone do zniszczenia białka zostają wówczas oznakowane przez cząsteczki ubikwityny. Jest ona białkiem o niewielkiej masie cząsteczekowej, przyłączanym kowalencyjnie do uszkodzonych lub niepotrzebnych białek komórki.
Ubikwityna przyłączając się kowalencyjnie do białek komórki oznacza je i wskazuje, że są one przeznaczone do degradacji. begynn å lære		Tak.
Gdzie są rozkładane białka wyróżnione przez ubikwitynę? begynn å lære		W obrębie proteasomu - ogromnego kompleksu białkowego, który zawiera enzymy proteolityczne.
Czy ubikwityna ulega strawieniu? begynn å lære		Nie.

Biologia 2 (1.2)

Du må logge inn for å legge inn en kommentar.